Biología Celular y Molecular
PROTEÍNAS
Las proteínas son polímeros sintetizados de 20 aminoácidos distintos, las cuales existen en multitud de formas y tamaños. Esta diversidad tridimensional que poseen se debe principalmente a las variaciones de las longitudes y secuencias de los aminoácidos que las conforman. El polímero lineal no ramificado de polímeros se pliega en una o pocas formas tridimensionales relacionadas denominadas conformaciones. La conformación de una proteína junto con las propiedades químicas distintivas de sus cadenas laterales de aminoácidos determinará su función.
Cada aminoácido consiste en un átomo de carbono (llamado carbono α) ligado a un grupo carboxilo (COO-), un grupo amino (NH3+), un átomo de hidrógeno y una cadena lateral característica.
Las proteínas pueden desempeñar una cantidad enorme de funciones distintas, tanto dentro de la célula como fuera de la misma. Estas funciones son esenciales para la vida o para proporcionar una ventaja evolutiva selectiva a la célula o el organismo.
Algunas cadenas polipeptídicas forman glóbulos compactos, solubles en agua (proteínas globulares), otras se estructuran en fibras con propiedades de alta resistencia o elasticidad (proteínas fibrosas), otras más pueden embeberse en los ambientes hidrófobos de las membranas (proteínas membranales).
A pesar de que sus estructuras son diversas, podemos clasificar las proteínas en unas pocas clases funcionales:
- Las proteínas estructurales, determinan las formas de las células y sus ambientes extracelulares, además sirven como cables-guía para poder dirigir el movimiento intracelular de las moléculas y orgánulos. Se forman por el ensamblaje de múltiples unidades proteicas en estructuras muy grandes.
- Las proteínas de andamiaje mantienen juntas a otras proteínas en disposición ordenada, de forma que puedan desempeñar sus funciones específicas de forma más eficiente
- Las enzimas son proteínas que catalizan las reacciones químicas
- Las proteínas de transporte de membrana permiten el flujo de iones y moléculas a través de las membranas celulares
- Las proteínas reguladoras actúan como señales, sensores e interruptores, para controlar las actividades de las células al alterar las funciones de otras proteínas y genes. Incluyen proteínas de señalización como las hormonas y los receptores de la superficie celular (transmiten señales extracelulares al interior de la célula).
- Las proteínas motoras son responsables del movimiento de otras proteínas, orgánulos o del organismo completo.
Cualquier proteína puede ser miembro de más de una clase proteica. Para llevar a cabo de forma eficiente sus distintas “misiones”, algunas proteínas se ensamblan en complejos de mayor tamaño denominados máquinas moleculares.
La diversidad de funciones de las proteínas proviene en última instancia de la interacción concertada de los aminoácidos asociados en un orden especificado por los genes. Las propiedades químicas específicas de las diferentes cadenas laterales de los aminoácidos determinan los papeles de cada uno en la estructura y función proteica. Los aminoácidos pueden agruparse en cuatro amplias categorías dependiendo de las propiedades de sus cadenas laterales.
• La glicina es el aminoácido más simple, con una cadena lateral consistente en un solo átomo de hidrógeno.
• La alanina, valina, leucina e isoleucina tienen cadenas laterales hidrocarbonadas compuestas por hasta 4 átomos de carbono. Las cadenas laterales son hidrófobas por lo que se localizan normalmente en el interior de las proteínas o en las membranas, donde no se encuentran en contacto con el agua.
• La fenilalanina y el triptófano tienen cadenas laterales muy hidrófobas, con anillos aromáticos.
• La prolina también tiene una cadena lateral hidrocarbonada, pero es la única cuya cadena lateral está unida al nitrógeno del grupo amino además de al carbono α, formando una estructura cíclica.
• Las cadenas laterales de cisteína y metionina, contienen átomos de azufre. La metionina es hidrófoba pero la cisteína no lo es tanto gracias a su grupo sulfhidrilo (SH). Este grupo sulfhidrilo de la cisteína es muy importante en la estructura proteica, porque permite que puedan formarse enlaces disulfuro entre las cadenas laterales de distintos residuos de cisteína.
• La serina, treonina, tirosina, asparragina y glutamina tienen cadenas laterales sin carga pero polares. Debido a que estas cadenas laterales pueden formar enlaces de hidrógeno con el agua, son hidrófobos y tienden a localizarse en la parte externa de las proteínas.
• La lisina, arginina e histidina tienen cadenas laterales con grupos básicos cargados. La lisina y arginina tienen sus cadenas laterales cargadas positivamente dentro de la célula, por lo que son hidrófilos y se encuentran en contacto con el agua en la superficie de las proteínas, mientras que la histidina puede encontrarse sin carga o cargada positivamente a pH fisiológico, por lo que frecuentemente desempeña un papel activo en reacciones enzimáticas, las cuales implican el intercambio de iones hidrógeno.
• El ácido aspártico (aspartato) y el ácido glutámico (glutamato) tienen cadenas laterales ácidas que terminan en grupos carboxilo. Están cargados negativamente dentro de la célula. Son muy hidrófilos y normalmente se localizan en la superficie de las proteínas.
Un aminoácido puede cumplir una función esencialmente estructural, catalítica o de reconocimiento molecular, o incluso, puede ser poco relevante en el contexto de una proteína dada.
Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos entre el grupo α carboxilo de un aminoácido y el grupo α amino del siguiente. Los polipéptidos son cadenas lineales de aminoácidos, habitualmente de cientos o miles de aminoácidos de longitud. Cada cadena polipeptídica tiene dos extremos distintivos, uno terminado en un grupo α amino (extremo amino o N terminal) y el otro en un grupo α carboxilo (extremo carboxi o C terminal). Los polipéptidos se sintetizan desde el extremo amino al carboxilo terminal, y la secuencia de aminoácidos en un polipéptido se escribe en el mismo orden.
¿Qué son las proteínas?
Las proteínas son polímeros sintetizados de 20 aminoácidos distintos que existen en multitud de formas y tamaños. La diversidad tridimensional que poseen se debe principalmente a las variaciones de las longitudes y secuencias de los aminoácidos que las conforman.
¿Cómo se conforman las proteínas?
El polímero lineal no ramificado de polímeros se pliega en una o pocas formas tridimensionales relacionadas denominadas conformaciones. La conformación de una proteína junto con las propiedades químicas distintivas de sus cadenas laterales de aminoácidos determinará su función.
¿Cuáles son las funciones de las proteínas?
Las proteínas pueden desempeñar una cantidad enorme de funciones distintas, tanto dentro de la célula como fuera de la misma. Estas funciones son esenciales para la vida o para proporcionar una ventaja evolutiva selectiva a la célula o el organismo. Algunas cadenas polipeptídicas forman glóbulos compactos, solubles en agua (proteínas globulares), otras se estructuran en fibras con propiedades de alta resistencia o elasticidad (proteínas fibrosas), otras más pueden embeberse en los ambientes hidrófobos de las membranas (proteínas membranales).
¿Cómo se clasifican las proteínas?
A pesar de que sus estructuras son diversas, podemos clasificar las proteínas en unas pocas clases funcionales. Cualquier proteína puede ser miembro de más de una clase proteica.
¿Cómo se unen los aminoácidos en las proteínas?
Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos entre el grupo α carboxilo de un aminoácido y el grupo α amino del siguiente. Los polipéptidos son cadenas lineales de aminoácidos, habitualmente de cientos o miles de aminoácidos de longitud.